酵素酶
酵素：
酶酶是具有生物催化功能的生物大分子，即生物催化剂，它能够加快生化反应的速度，但是不改变反应的方向和产物。也就是说酶只能用于改变各类生化反应的速度，但并不是生化反应本身。酶是一种由 酸组成的具有特殊生物活性的物质，它存在于所有活的动植物体内，是维持机体正常功能，消化食物，修复组织等生命活动的一种必需物质。它几乎参与所有的生命活动：思考问题，运动，睡眠，呼吸，愤怒，哭泣或者分泌荷尔蒙等都是以酶为中心的活动结果。酶催化剂样的催化作用催动着机体的生化反应，催动着生命现象的进行。若没有酶，生化反应将无法进行，五大营养素（碳水化合物、类脂质、蛋白质、维生素、矿物质）都将变的对机体毫无用处，生命现象将会停止。因此，酶对生命的重要性不言而喻，甚至很多人将它称为“活着的物质”，“掌握所有生命活动的物质”。
基本信息中文名称：酶
拼音：méi
笔画：14
释义：绒毛状霉变物质
分类：汉字
别名：酵素
目录
1汉字解释
2简介
3酶的生物学功能
4酶的动力学
5酶的热力学
6酶的命名
7酶的分类
8酶的活力
9影响酶促反应速率的因素
10催化
11酶作用的分子基础
12酶促反应
13酶的应用
汉字解释酶méi形声。字从酉，从每，每亦声。“每”意为“自身生长出来并遍布于表面的物质”。“酉”指“腐败”。“酉”与“每”联合起来表示“一种有机物自身生长出来并遍布自身表面的物质”。本义：绒毛状霉变物质。很大一类复杂的蛋白质物质[enzyme;ferment]，在促进可逆反应(如水解和氧化)方面起着像催化剂一样的作用。在许多工业过程中是有用的(如发酵、皮革鞣制及干酪生产)。
酶：méi ㄇㄟˊ
一种有机的胶状物质，主要由蛋白质组成，对于生物化学变化起催化作用，发酵就是靠它的作用：～原。
郑码：FDMZ，U：，GBK：C3B8
酶
笔画数：14，
部首：酉，
笔顺编号：14。
简介综述酶哺乳动物的细胞就含有几千种酶。它们或是溶解于细胞质中，或是与各种膜结构结合在一起，或是位于细胞内其他结构的特定位置上(是细胞的一种产物）。这些酶统称胞内酶；另外，还有一些在细胞内合成后再分泌至细胞外的酶──胞外酶。酶催化化学反应的能力叫酶活力（或称酶活性）。酶活力可受多种因素的调节控制，从而使生物体能适应外界条件的变化，维持生命活动。没有酶的参与，新陈代谢只能以极其缓慢的速度进行，生命活动就根本无法维持。例如食物必须在酶的作用下降解成小分子，才能透过肠壁，被组织吸收和利用。在胃里有胃蛋白酶，在肠里有胰脏分泌的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、脂肪酶和淀粉酶等。又如食物的氧化是动物能量的来源，其氧化过程也是在一系列酶的催化下完成的。
所有的酶都含有C、H、O、N四种元素。
酶是一种生物催化剂。生物体内含有千百种酶，它们支配着生物的新陈代谢、营养和能量转换等许多催化过程，与生命过程关系密切的反应大多是酶催化反应。但是酶不一定只在细胞内起催化作用。
酶催化作用实质：降低化学反应活化能
酶与无机催化剂比较：
1．相同点：1）改变化学反应速率，本身几乎不被消耗；2）只催化已存在的化学反应；3）加快化学反应速率，缩短达到平衡时间，但不改变平衡点；4）降低活化能，使化学反应速率加快。5）都会出现中*现象。
2．不同点：即酶的特性
酶的重要性生物体由细胞构成，每个细胞由于酶的存在才表现出种种生命活动，体内的新陈代谢才能进行。酶是人体内新陈代谢的催化剂，只有酶存在，人体内才能进行各项生化反应。人体内酶越多，越完整，其生命就越健康。当人体内没有了活性酶，生命也就结束。人类的疾病，大多数均与酶缺乏或合成障碍有关。
酶的特性1．高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；
2．专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；
3．多样性：酶的种类很多，大约有多种；
4．温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。
5．活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等。
6．有些酶的催化性与辅因子有关。
7．易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。
一般来说，动物体内的酶最适温度在35到40℃之间，植物体内的酶最适温度在40-50℃之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别较大，有的酶最适温度可高达70℃。动物体内的酶最适PH大多在6.5-8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.8，植物体内的酶最适PH大多在4.5-6.5之间。
酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应．若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病．因此酶与医学的关系十分密切。每个细胞由于酶的存在才表现出种种生命活动，体内的新陈代谢才能进行。酶是人体内新陈代谢的催化剂，只有酶存在，人体内才能进行各项生化反应。
酶的来源所谓酶（Enzyme），在希腊语里，就是存在于酵母（zyme）中的意思。也就是，在酵母中各样各样进行着生命活动的物质被发现，然后被这样命名。此时，“酵母”始终是活着的生命体=微生物、“酶”是活着的物质=制造出生命活动的不可思议的物质（按影象来说叫存活物质可能更好）。
但是酶不等于酵母：只可以说酵母是自然界所有生物体重单位体积内含酶种类及酶最丰富的！尤其是啤酒酵母！
酵母是单细胞微生物，内含有许多酶，酵母具备细胞组织，而酶则是蛋白质，通常一个酵母菌里有数千种蛋白质，所以说酵母含有酶，但酶不等于酵母。
酶的发现年，意大利科学家斯帕兰扎尼（L.Spallanzani，—）设计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。于是，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。但是什么，他不清楚。
年，德国科学家施旺（T.Schwann，—）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质。解开胃的消化之谜。
年，美国科学家萨姆钠（J.B.Sumner，—）从刀豆种子中提取出脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质。
20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。
20世纪80年代，美国科学家切赫（T.R.Cech，—）和奥特曼（S.Altman，—）发现少数RNA也具有生物催化作用。
酶的生物学功能在生物体内，酶发挥着非常广泛的功能。信号转导和细胞活动的调控都离不开酶，特别是激酶和 酶的参与。酶也能产生运动，通过催化肌球蛋白上ATP的水解产生肌肉收缩，并且能够作为细胞骨架的一部分参与运送胞内物质。一些位于细胞膜上的ATP酶作为离子泵参与主动运输。一些生物体中比较奇特的功能也有酶的参与，例如荧光素酶可以为萤火虫发光。[18]病*中也含有酶，或参与侵染细胞（如HIV整合酶和逆转录酶），或参与病*颗粒从宿主细胞的释放（如流感病*的神经氨酸酶）。
酶的一个非常重要的功能是参与在动物消化系统的工作。以淀粉酶和蛋白酶为代表的一些酶可以将进入消化道的大分子（淀粉和蛋白质）降解为小分子，以便于肠道吸收。淀粉不能被肠道直接吸收，而酶可以将淀粉水解为麦芽糖或更进一步水解为葡萄糖等肠道可以吸收的小分子。不同的酶分解不同的食物底物。在草食性反刍动物的消化系统中存在一些可以产生 酶的细菌， 酶可以分解植物细胞壁中的 ，从而提供可被吸收的养料。
在代谢途径中，多个酶以特定的顺序发挥功能：前一个酶的产物是后一个酶的底物；每个酶催化反应后，产物被传递到另一个酶。有些情况下，不同的酶可以平行地催化同一个反应，从而允许进行更为复杂的调控：比如一个酶可以以较低的活性持续地催化该反应，而另一个酶在被诱导后可以较高的活性进行催化。酶的存在确定了整个代谢按正确的途径进行；而一旦没有酶的存在，代谢既不能按所需步骤进行，也无法以足够的速度完成合成以满足细胞的需要。实际上如果没有酶，代谢途径，如糖酵解，无法独立进行。例如，葡萄糖可以直接与ATP反应使得其一个或多个碳原子被 化；在没有酶的催化时，这个反应进行得非常缓慢以致可以忽略；而一旦加入己糖激酶，在6位上的碳原子的 化反应获得极大加速，虽然其他碳原子的 化反应也在缓慢进行，但在一段时间后检测可以发现，绝大多数产物为葡萄糖-6- 。于是每个细胞就可以通过这样一套功能性酶来完成代谢途径的整个反应网络。
酶的动力学酶动力学是研究酶结合底物能力和催化反应速率的科学。研究者通过酶反应分析法（enzymeassay）来获得用于酶动力学分析的反应速率数据。
年，维克多·亨利提出了酶动力学的定量理论；随后该理论得到他人证实并扩展为米氏方程。亨利 贡献在于其首次提出酶催化反应由两步组成：首先，底物可逆地结合到酶上，形成酶-底物复合物；然后，酶完成对对应化学反应的催化，并释放生成的产物。
酶初始反应速率（表示为“V”）与底物浓度（表示为“[S]”）的关系曲线。随着底物浓度不断提高，酶的反应速率也趋向于 反应速率（表示为“Vmax”）。酶可以在一秒钟内催化数百万个反应。例如，乳清酸核苷5- 脱羧酶所催化的反应在无酶情况下，需要七千八百万年才能将一半的底物转化为产物；而同样的反应过程，如果加入这种脱羧酶，则需要的时间只有25毫秒。酶催化速率依赖于反应条件和底物浓度。如果反应条件中存在能够将蛋白解链的因素，如高温、极端的pH和高的盐浓度，都会破坏酶的活性；而提高反应体系中的底物浓度则会增加酶的活性。在酶浓度固定的情况下，随着底物浓度的不断升高，酶催化的反应速率也不断加快并趋向于 反应速率（Vmax）。出现这种现象的原因是，当反应体系中底物的浓度升高，越来越多自由状态下的酶分子结合底物形成酶-底物复合物；当所有酶分子的活性位点都被底物饱和结合，即所有酶分子形成酶-底物复合物时，催化的反应速率达到 。当然，Vmax并不是酶 的动力学常数，要达到一定反应速率所需的底物浓度也是一个重要的动力学指标。这一动力学指标即米氏常数（Km），指的是达到Vmax值一半的反应速率所需的底物浓度。对于特定的底物，每一种酶都有其特征Km值，表示底物与酶之间的结合强度（Km值越低，结合越牢固，亲和力越高）。另一个重要的动力学指标是kcat，定义为一个酶活性位点在一秒钟内催化底物的数量，用于表示酶催化特定底物的能力。
酶的催化效率可以用kcat/Km来衡量。这一表示式又被称为特异性常数，其包含了催化反应中所有步骤的反应常数。由于特异性常数同时反映了酶对底物的亲和力和催化能力，因此可以用于比较不同酶对于特定底物的催化效率或同一种酶对于不同底物的催化效率。特异性常数的理论 值，又称为扩散极限，约为至M?1s?1；此时，酶与底物的每一次碰撞都会导致底物被催化，因此产物的生成速率不再为反应速率所主导，而分子的扩散速率起到了决定性作用。酶的这种特性被称为“催化完美性”或“动力学完美性”。相关的酶的例子有 丙糖异构酶、 酐酶、 酯酶、 酶、延胡索酸酶、β-内 酶和超氧化物歧化酶。
米氏方程是基于质量作用定律而确立的，而该定律则基于自由扩散和热动力学驱动的碰撞这些假定。然而，由于酶/底物/产物的高浓度和相分离或者一维/二维分子运动，许多生化或细胞进程明显偏离质量作用定律的假定。在这些情况下，可以应用分形米氏方程。
存在一些酶，它们的催化产物动力学速率甚至高于分子扩散速率，这种现象无法用目前公认的理论来解释。有多种理论模型被提出来解释这类现象。其中，部分情况可以用酶对底物的附加效应来解释，即一些酶被认为可以通过双偶极电场来捕捉底物以及将底物以正确方位摆放到催化活性位点。另一种理论模型引入了基于量子理论的穿隧效应，即质子或电子可以穿过激活能垒（就如同穿过隧道一般），但关于穿隧效应还有较多争议。有报道发现色胺中质子存在量子穿隧效应。因此，有研究者相信在酶催化中也存在着穿隧效应，可以直接穿过反应能垒，而不是像传统理论模型的方式通过降低能垒达到催化效果。有相关的实验报道提出在一种醇脱氢酶的催化反应中存在穿隧效应，但穿隧效应是否在酶催化反应中普遍存在并未有定论。
酶的热力学与其他催化剂一样，酶并不改变反应的平衡常数，而是通过降低反应的活化能来加快反应速率。通常情况下，反应在酶存在或不存在的两种条件下，其反应方向是相同的，只是前者的反应速度更快一些。但必须指出的是，在酶不存在的情况下，底物可以通过其他不受催化的“自由”反应生成不同的产物，原因是这些不同产物的形成速度更快。
酶可以连接两个或多个反应，因此可以用一个热力学上更容易发生的反应去“驱动”另一个热力学上不容易发生的反应。例如，细胞常常通过ATP被酶水解所产生的能量来驱动其他化学反应。
酶可以同等地催化正向反应和逆向反应，而并不改变反应自身的化学平衡。例如， 酐酶可以催化如下两个互逆反应，催化哪一种反应则是依赖于反应物浓度。
当然，如果反应平衡极大地趋向于某一方向，比如释放高能量的反应，而逆反应不可能有效的发生，则此时酶实际上只催化热力学上允许的方向，而不催化其逆反应。
酶的命名通常有习惯命名和系统命名两种方法。
习惯命名常根据两个原则：
1.根据酶所催化的底物：如水解淀粉的酶称为淀粉酶，水解蛋白质的称为蛋白酶；有时还加上来源，以区别不同来源的同一类酶，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等等。
2.根据酶所催化的反应类型：催化底物分子水解的称为水解酶，催化还原反应的称为还原酶。
也有根据上述两项原则综合命名或加上酶的其它特点，如 酸脱氢酶、碱性 酶等等。
习惯命名较简单，习用较久，但缺乏系统性又不甚合理，以致造成某些酶的名称混乱。如：肠激酶和肌激酶，从字面看，很似来源不同而作用相似的两种酶，实际上它们的作用方式截然不同。又比如：铜硫解酶和 辅酶A转 酶实际上是同一种酶，但名称却完全不同。
鉴于上述情况和新发现的酶不断增加，为适应酶学发展的新情况，国际生化协会酶委员会推荐了一套系统的酶命名方案和分类方法，决定每一种酶应有系统名称和习惯名称。同时每一种酶有一个固定编号。
系统命名酶的系统命名是以酶所催化的整体反应为基础的。规定，每种酶的名称应明确写出底物名称及其催化性质。若酶反应中有两种底物起反应，则这两种底物均需列出，当中用“：”分隔开。
例如：谷丙转氨酶（习惯名称）写成系统名时，应将它的两个底物“L-丙氨酸”“α-酮戊二酸”同时列出，它所催化的反应性质为转 ，也需指明，故其名称为“L-丙氨酸：α-酮戊二酸转氨酶”。
由于系统命名一般都很长，使用时不方便，因此叙述时可采用习惯名。
酶的分类根据酶所催化的反应性质的不同，将酶分成六大类：
氧化还原酶类（oxidoreductase）促进底物的氧化或还原。
转移酶类（transferases）促进不同物质分子间某种化学基团的交换或转移。
水解酶类（hydrolases）促进水解反应。
裂合酶类（lyases）催化从底物分子双键上加基团或脱基团反应，即促进一种化合物分裂为两种化合物，或由两种化合物合成一种化合物。
异构酶类（isomerases）促进同分 互相转化，即催化底物分子内部的重排反应。
合成酶类（ligase）促进两分子化合物互相结合，同时ATP分子（或其它三 核苷）中的高能 键断裂，即催化分子间缔合反应。
按照国际生化协会公布的酶的统一分类原则，在上述六大类基础上，在每一大类酶中又根据底物中被作用的基团或键的特点，分为若干亚类；为了更精确地表明底物或反应物的性质，每一个亚类再分为几个组（亚亚类）；每个组中直接包含若干个酶。
例如： 脱氢酶（EC1.1.1.27）催化下列反应：
其编号解释如下：
酶的活力酶活力单位（U，activeunit）：
酶活力单位的量度。年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
比活（specificactivity）:每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。
活化能（activationenergy）:将1mol反应底物中所有分子由基态转化为过度态所需要的能量。
活性部位（activesite）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的 酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或 之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很紧的一些 酸残基组成。
酶活测定初速度(initialvelocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
米氏方程（Michaelis-Mententequation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])
米氏常数（Michaelisconstant）:对于一个给定的反应，使酶促反应的起始速度（υ0）达到 反应速度（υmax）一半时的底物浓度。
催化常数（catalyticnumber）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。
催化常数等于 反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。
双倒数作图（double-reciprocalplot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和 反应速度的倒数。
酶活调节竞争性抑制作用（北京治疗白癜风到那家医院白癜风在早期能治疗吗
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