融合短肽促进碱性果胶酶的高效生产

碱性果胶酶（PGL）是一种重要的工业酶，广泛应用于食品、纺织和造纸等行业。本研究将6种双亲短肽（SAP）融合至PGLN端，以期提高PGL在大肠杆菌中的分泌表达效率。最终得到一株高产菌株重组大肠杆菌（表达PGL-S1），胞外酶活由.65U/mL提高到.47U/mL，其他5种短肽则酶活降低。通过SDS-PAGE检测发现PGL-S1的表达量有一定程度降低，因此比酶活的提高可能是胞外PGL酶活提高的重要原因。双亲短肽疏水性指数分析显示，短肽S1的疏水性SAP1的疏水性性明显高于其他双亲短肽，可能对融合蛋白的表面疏水性有重要影响，进而促进了对底物的催化效率。研究显著提高了PGL的产量，亦为其它工业酶的生产与改造提供重要的参考

果胶酶是能够分解果胶质的酶的总称，广泛存在于各种微生物中，细菌、真菌和放线菌都能产生相关酶类。根据不同底物，果胶酶可以分成以下几类：多聚半乳糖醛酸酶（PG）、果胶酸裂解酶（PL）和果胶酯酶（PE）[1]。碱性果胶酶（E.C.4.2.2.2，简称PGL），全称聚半乳糖醛酸裂解酶，其可以在碱性条件下，将果胶质分解为不饱和的寡聚半乳糖醛酸。果胶酶在食品加工、饲料加工、纺织、造纸、环境保护等方面应用广泛[2，3]。尤其在纺织行业中，由于传统精炼工艺能耗大污染严重，碱性果胶酶作为一种生物制剂，顺应了绿色生产加工和可持续发展的要求，慢慢取代了传统工艺。随着碱性果胶酯裂解酶新用途的不断出现，对该酶的需求量越来越大，因此提高碱性果胶酶的产量受人







































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